蛋白质糖基化是一种普遍存在且结构复杂多变的蛋白质翻译后修饰，该修饰在调节细胞识别、黏附以及信号转导等重要生物学过程中发挥着关键作用。在治疗性蛋白药物（如抗体、抗体偶联药物和融合蛋白）中，N-糖基化是影响其在体内识别、半衰期和免疫原性的重要因素。因此，在生产过程中对糖基化的监测对于确保获得正确的糖蛋白产品至关重要。为了获得治疗性蛋白药物正确的糖基化图谱，去糖基化必须彻底。 PNGase F是一种糖苷酶，能够特异性地去除糖蛋白中的N-连接聚糖，作为一种重要的糖基化研究工具酶，被广泛用于治疗性蛋白质上N-连接糖位点、结构信息及功能关系的研究。该酶能够在糖蛋白的复杂型、杂合型或高甘露糖型寡糖部分的N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨残基（Asn）之间进行切割，断裂酰胺键，将天冬酰胺转化为天冬氨酸，生成含有天冬氨酸的多肽链，同时释放出完整的寡糖链。 灵活性：天然或变性条件下均可以进行糖链酶切 广泛的底物适应性：对复杂型、杂合型或高甘露糖型糖链均具有较好的酶切活性 反应时间短：1小时快速酶切 优势：高纯度、高比活、高稳定性、缓冲体系无甘油