Chelating Bestarose FF为固定化金属亲和层析介质，它是由配基亚氨基二乙酸（Iminodiacetic Acid，IDA）共价交联到Bestarose FF基质中制成的。目标蛋白基于侧链组氨酸、半胱氨酸和色氨酸与固定在介质上过渡金属离子（Cu2+，Co2+，Ni2+，Zn2+等）的相互作用的分离。

Chelating Bestarose FF介质的配基可提供3个配位位点同金属离子螯合，同时提供三个离子键结合部位高亲和地纯化目的蛋白，而同类型的IMAC Bestarose FF介质提供4个配位位点同金属离子螯合，3个离子键结合部位纯化目的蛋白，也就是说相同的配基密度、相同金属离子条件下Chelating Bestarose FF介质较IMAC Bestarose FF的亲和力要强，所有IMAC Bestarose FF介质中不能吸附的样品可选择Chelating Bestarose FF进行结合，但同时IMAC Bestarose FF介质因为多一个金属离子螯合位点，它结合金属离子的强度更强，还可以同还原剂DTT及β-巯基乙醇兼容，因此，在纯化重组组氨酸标签蛋白时应根据蛋白特点选择介质。